СОДЕРЖАНИЕ
1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ.................... 4
2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ............................... 8
2.1. Биологическая роль ферментов...................
2.2. Применение ферментов в животноводстве и ветеринарии ................................................................... 15
3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ 36
4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ......................... 41
4.1. Изучение токсикологических свойств полиферментно-
го препарата «НИСТ-асепт»....................... 41
4.1Л. Определение параметров острой токсичности препарата «НИСТ-асепт» на белых мышах и крысах................................ 41
4.1.2. Определение субхронической пероральной токсичности препарата «НИСТ-асепт»............................................. 44
4.1.3. Определение раздражающего действия на кожу и слизистые оболочки........................................................ 46
4.1.4. Определение аллергизирующего действия........... 47
4.1.5. Изучение эмбриотоксических и тератогенных свойств
препарата «НИСТ-асепт».......................... 48
4.2. Изучение влияния скармливания обработанных препа-
ратом «НИСТ-асепт» кормов на обменные процессы и продуктивность свиней........................... 51
4.2.1. Применение корма, обработанного препаратом
«НИСТ-асепт» при откорме свиней................. 51
4.2.2. Результаты производственных испытаний ферментируемого препаратом «НИСТ-асепт» корма •. . . 66
4.2.3. Ветеринарно-санитарная оценка мяса свиней при
скармливании им корма, обработанного полифермент-ным препаратом «НИСТ-асепт»..................... 75
4.3. Бактериологическое исследование проб корма и со-
держимого кишечника животных при применении по-лиферментного препарата «НИСТ-асепт»... 77
4.4. Изучение питательных веществ ржи, обработанной
ферментным препаратом «НИСТ-асепт»....... 78
5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ....................... 80
6. ВЫВОДЫ....................................... 91
7. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ..................... 92
8. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ............................ 93
9
тических реакций - такие названия имеют окончания «аза», например: дегидрогеназа - фермент, катализирующий дегидрирование субстратов или оксидаза - фермент, катализирующий окисление субстратов молекулярным кислородом. В другом случае к названию субстрата, на который действует фермент, прибавляют окончание «аза», например: липаза - фермент, который катализирует расщепление липидов. Для некоторых ферментов прочно закрепились и такие названия, которые не имеют отношения к субстрату или катализируемым ими реакциями, это всем известные пепсин, трипсин, ренин, химотрипсин и т.д.
По своей природе ферменты, как и все вещества белковой природы, могут быть простыми — однокомпонентыми, которые состоят только из одного белка и сложными - двухкомпонентные, в состав которых кроме белковой части (апофермент) входит и небелковая часть, так называемый кофермент (коэнзим) или простетическая группа. Многие ферменты образуют мультиферментные системы, которые способны катализировать цепь реакций, к ним например относятся: системы транспорта электронов, системы, принимающие участие в биосинтезе некоторых липидов и т.д. Каждому органу или ткани организма свойственны специфичные ферменты, например: урокиназа вырабатывается только в печени, кислая фосфатаза - в ткани простаты, аргиназа - в печени - амилаза - в поджелудочных и слюнных железах и т.д. (Мосс Д., 1970; Кретович
В.Л., 1974; Иванов И.И., 1974; Диксон М., Уэбб Э. , 1982; Петрухин И.В., 1989; А.Ш.Бышевский, О.А.Терсенова, 1994).
Ферменты участвуют во всех процессах жизнеобеспечения клетки: синтезируют белки и нуклеиновые кислоты, участвуют в образовании субклеточных частиц и в энергетическом обмене. Переваривание (пищеварение) - процесс расщепления сложных компонентов корма на более простые вещества. Протекание данного процесса также возможно лишь при наличии ферментов, выделяемых с пищеварительными соками в желудочно-кишечный тракт (Матросова с соавт., 1974;
10
ФерштЭ., 1980; Розенгард В.И., 1983; РеннебергР., 1987; Хазипов Н.З., Аскарова А.Н., 1999).
Основные пищеварительные ферменты животных
Название фермента Источник Субстрат
Ферменты, гидролизующие пептидные связи
пепсин Слизистая оболочка желудка у взрослых животных Протеины и некоторые пептиды
ренин Слизистая оболочка желудка у молодняка жвачных животных То же
трипсин Поджелудочная железа То же
химотрипсин Поджелудочная железа То же
карбоксипептидаза Поджелудочная железа То же
эластаза Поджелудочная железа Эластин и другие протеины
аминопепетидазы Тонкий отдел кишечника Некоторые пСТИДЫ
дипептидазы Тонкий отдел кишечника дипептиды
Ферменты, гидролизующие эфирные связи
Желудочная липаза Слизистая оболочка желудка Жиры и другие сложные органические эфиры
Панкреатическая липаза Поджелудочная железа То же
Ферменты, гидролизующие гликозидные связи
а-амилаза Слюна, поджелудочная железа Крахмал, гликоген, декстрин
сахараза Тонкий отдел кишечника Сахароза
мальтаза Тонкий отдел кишечника Мальтоза
Лактаза Тонкий отдел кишечника Лактоза
трегал аза Тонкий отдел кишечника Трегалоза
Олиго-1,6-глюкозидаза Тонкий отдел кишечника декстрины
Итак, процесс пищеварения начинается уже в ротовой полости, где фермент амилаза начинает воздействовать на поступившие с кормом углеводы. Продолжается превращение веществ в желудке: пепсин действует главным образом на пептидные связи, включающие аминогруппу любой ароматической аминокислоты, в протеинах и пептидах, он менее спецефичен по сравнению с другими пептидазами и может гидролизовать другие связи. Он расщепляет белок до пептидов, альбумоз, пептонов, и частично до аминокислот. Ренин действует на молочный белок -казеиноген, створаживает молоко и превращает его в казеин, а по сво-
- Київ+380960830922