РОЗДІЛ 2
УЧАСТЬ ВІЛЬНИХ АМІНОКИСЛОТ У ФОРМУВАННІ АДАПТИВНИХ РЕАКЦІЙ У РИБ ДО ДІЇ ВАЖКИХ МЕТАЛІВ
У тварин, включаючи риб, амінокислоти є найважливішими інтермедіатами азотистого метаболізму. Встановлено, що вони забезпечують біохімічну адаптацію гідробіонтів до багатьох факторів водного середовища: відіграють роль резерву для синтезу адаптивних білків, з них утворюються ферменти, пуринові і піримідинові основи, пептидні гормони, та значна кількість інших білогічно активних сполук [19,125]. Із багатьох амінокислот у риб можуть утворюватися вуглеводи та ліпіди [93,153,154]. Вступаючи в метаболічні перетворення, вільні амінокислоти беруть активну участь у звільненні і зв'язуванні аміаку, детоксикації ряду шкідливих для організму речовин, в тому числі і важких металів [28].
Дослідженнями багатьох авторів [24,79,97,98,104,125,131,132] показано, що пул вільних амінокислот у риб різних видів відрізняється великою варіабельністю, характеризується віковою специфікою та залежить від ряду факторів. Виявлено, що вміст вільних амінокислот у риб одного виду значно відрізняється в різних місцях проживання і пов'язаний із фізіологічними і екологічними факторами [37]. Цікаві дослідження по вивченню динаміки вільних амінокислот в м'язах коропа (Cyprinus carpio L.) на протязі розвитку від ікринки до статевозрілих особин провели японські вчені [214]. Наскільки змінюється співвідношення амінокислот в процесі розвитку у цього виду видно із співставлення кількості вільних амінокислот. Так, в яйцеклітині такими є (в мг %): аргінін (33,0) і лізин (9,2); в личинці - гістидин (23,0), лізин (21,9) і аргінін (16,2); у м'язах молоді - гістидин (318,4), гліцин (60,1), лізин (43,3), треонін (23,1), пролін (15,6), аланін (17,0), аргінін (13,6), глутамінова кислота (11,4); у м'язах ювенільних статевонезрілих риб - гістидин (165,5), гліцин (96,9), аланін (37,8), лізин (35,8), пролін (26,1), серин (16,6), треонін (15,1), глутамінова кислота (10,9); у м'язах статевозрілих риб - гістидин (126,6), лізин (75,7), гліцин (62,9), пролін (22,0), аланін (21,5), аргінін (17,3), тирозин (13,1), глутамінова кислота (4,5). Поступове зростання в м'язах коропа концентрації гліцину і проліну в певній мірі відображає процес синтезу колагену і утворення сполучної тканини в м'язах риб в процесі онтогенезу [87]. Досліджено динаміку вмісту вільних амінокислот у коропа при визріванні гонад, відмічено зростання при цьому загального вмісту вільних амінокислот [38].
В тканинах тварин функціонує ряд основних та багато альтернативних шляхів метаболізму амінокислот, які тісно переплетені з шляхами метаболізму інших сполук, забезпечуючи азотистий та енергетичний гомеостаз в їх організмі. Амінокислоти використовуються в тканинах тварин головним чином в синтезі білків, процесах глюконеогенезу, кетогенезу і ліпогенезу, субстратному забезпеченні циклу трикарбонових кислот [156,196,197,222,231]. Окремі амінокислоти різною мірою використовуються у вказаних процесах. Наприклад, глутамінова, аспарагінова кислоти та їх аміди складають 10-30% загальної кількості амінокислотних залишків у тканинних білках. Більша частина дикарбонових амінокислот включається у вигляді амідів у склад білкової молекули при її синтезі [230]. Є припущення [212], що ступінь амідування і період "півжиття" ряду білків знаходяться у зворотній залежності. Біологічне значення цього явища полягає в тому, що менш амідовані білки в більшості випадків більш доступні протеїназам [76]. Дикарбонові амінокислоти і їх аміди відіграють суттєву роль у забезпеченні шунтових механізмів біоенергетики, беруть участь у зв'язуванні і виведенні з організму аміаку, здійснюють через ?-глутамільний цикл транспорт деяких інших амінокислот [94]. Переважаючими амінокислотами в плазмі крові тварин є гліцин, аланін, глутамін, валін, лейцин, глутамінова та аспарагінова кислоти [76]. Для коропа вивчено динаміку вмісту гліцину в тканинах у залежності від сезону та біотичних факторів. Виявлено, що вміст гліцину у м'язовій тканині вищий, ніж інших амінокислот, але, поряд з цим, найбільшою мірою знижується у період зимівлі; у гепатопанкреасі така залежність відсутня [52,153].
Основний катаболізм гліцину здійснюється в печінці у внутрішніх мембранах мітохондрій. Активність цього процесу зростає із збільшенням концентрації субстрату в 4-6 раз [171]. Стимуляція декарбоксилювання гліцину не пов'язана із зміною об'єму матриксу мітохондрій [191].
Встановлено, що перетворення гліцину в організмі коропа відбувається шляхом окиснювального дезамінування, в результаті чого утворюється гліоксилова кислота [35]. Вказаний процес за участю власне гліциноксидази значно активніше протікає в білих м'язах, ніж у гепатопанкреасі, а також залежить від температури аклімації [153]. Перетворення гліцину НАДН і НАДФ-залежними дегідрогеназами має більшу швидкість у печінці. Ферменти окислювального дезамінування гліцину у м'язовій тканині та гепатопанкреасі локалізовані в цитоплазматичній фракції [153].
Вміст аланіну в білках тканин тварин не перевищує 5-7% від загальної кількості амінокислот, хоча швидкість його утворення в результаті реакцій переамінування висока, а вміст його в крові досить значний [194,202]. Зростання кількості аланіну в інкубаційному середовищі, що містить глюкозу, при інкубації гомогенатів скелетного м'язу підтверджено авторами [175]. Він може синтезуватися у тканинах тварин з піровиноградної кислоти шляхом переамінування, з аспарагінової кислоти при ?-декарбоксилюванні, з кінуреніну під дією кінуренінази [94]. За інкубації гомогенатів скелетних м'язів зростання кількості аланіну в інкубаційному середовищі відбувається не за рахунок протеолізу м'язових білків, а за рахунок синтезу його de novo в реакціях переамінування амінокислот з розгалуженим вуглецевим ланцюгом з піруватом [147]. Ступінь включення аланіну в білки тканин тварин в умовах in vitro мало залежить від концентрації в інкубаційному середовищі цієї амінокислоти і різних енергетичних субстратів, що пов'язують з високою метаболічною
- Київ+380960830922