ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.......................................................4
1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.............................................8
1.1. Ферменты как объект изучения энзимологии..................8
1.2. Кормовая база птицеводства и животноводства. Физиологические особенности усвояемости кормов. Решение некоторых экологических проблем.......................................................20
1.3. Особенности практического применения ферментных добавок при кормлении животных и птиц.....................................32
1.4. Пробиотические препараты, используемые в кормлении животных и птиц..........................................................37
1.5. Полифсрментный препарат «ГИМИЗИМ». Общие характеристики и проблемы в оценке эффективности применения....................41
1.6. О возможности применения красителей при кормлении птиц..........................................................45
2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.............................49
3.РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ.........................53
3.1. Токсикологическая оценка красителя «ПОНСО» на белых
крысах........................................................53
3.1.1. Влияние кормов окрашенных различными красителями на
интенсивность их поедаемости..................................56
3.2. Описание экспериментальной базы..........................58
3.2.1. Морфологические, физико-химические иммунологические показатели крови кур..........................................61
3.2.2. Влияние полиферментпого препарата «ГИМИЗИМ» и комплекса «ГИМИЗИМ» + «ПОНСО» на росто - весовые показатели подопытных ПТИЦ............................;.............................67
3.2.3. Влияние комплекса «ГИМИЗИМ» + «ПОНСО» и полиферментного препарата «ГИМИЗИМ» на сроки начала яйцекладки. Показатели
3
яичной продуктивности.................................69
3.2.4. Показатели зоотехнических исследований яиц подопытных
птиц..................................................72
3.2.5. Ветеринарно-санитарная экспертиза (оценка) яиц и мяса подопытных птиц.......................................75
3.2.6. Определение биологической полноценности яиц подопытных кур...................................................79
3.2.7. Инкубационные качества яиц при использовании добавок и влияние их на полученное потомство....................83
4. ИССЛЕДОВАНИЕ БАКТЕРИОСТАТИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА ПОЛИФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТА «ГИМИЗИМ»...................86
5. ЯМР - РЕЛАКСОМЕТРИЯ КАК МЕТОД ОЦЕНКИ ДЕЙСТВИЯ ИССЛЕДУЕМЫХ ПРЕПАРАТОВ НА СТРУКТУРУ КОМБИКОРМОВ...........................................89
6. ЭКОНОМИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ СКАРМЛИВАНИЯ ИЗУЧАЕМЫХ РАЦИОНОВ....................................94
7. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ................95
8. ВЫВОДЫ............................................116
9. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ......................... 118
10. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ................................119
И. ПРИЛОЖЕНИЯ
136
организмов. Они увеличивают скорость реакций, уменьшая таким образом энергетические затраты организма на данные превращения. Установлено, что многие реакции с участием ферментов обратимы (Copeland R.A., 2000; Dixon М., Webb Е.С., 1964). Так, например, липаза в водном растворе является катализатором реакции гидролиза жиров, но при отсутствии воды она катализирует синтез сложных эфиров и, в частности, тех же жиров.
Важной особенностью многих ферментов является их способность пребывать в организме, находясь в так называемой неактивной форме (как профермент). Классическими примерами проферментов являются неактивные формы пепсина и трипсина, наличие которой предотвращает переваривания желудка самим собой (Copeland R.A., 2000; Fruton J.S., 2002).
Диапазоны действия ферментов
Большинство ферментативных реакций протекают в водной среде при атмосферном давлении, обычно при температуре около 37°С и рН-показателе от 2 до 10 (Copeland R.A., 2000; Dixon М., Webb E.C., 1964). Примечательно, что биохимические реакции сравнимой сложности провести при подобных условиях без участия ферментов трудно.
Многие ферменты активны в узких пределах pH, и в большинстве случаев удается установить точный оптимум. Важно заметить, что ферментные макромолекулы, теряя активность, но не разрушаясь, могут выдерживать сильные колебания pH и становятся вновь способными на реакцию при возвращении к оптимальным условиям. В крайних случаях воздействия на фермент крепкой кислоты или щелочи может произойти денатурация и необратимая потеря активности (Dixon М., Webb Е.С.., 1964).
15
Активность ферментов, как и любых катализаторов, может ослабляться ингибиторами (Copeland R.A., 2000; Dixon М., Webb E.C., 1964; Koshland D.E., 1958). Так, в семенах бобовых содержится ряд ингибиторов пищеварительных ферментов - амилолитических и протеолитических (Copeland R.A., 2000). Как правило, ингибиторы данного фермента обладают специфическим действием, не снижая активность других. Например, ингибитор трипсина воздействует только на трипсин, тогда как другие протеазы устойчивы к его действию. Нежелательное воздействие некоторых ингибиторов можно устрани ть с помощью тепловой обработки, но для других необходимо добавление набора специфических ферментов.
Что касается температурных условий протекания ферментативных реакций, то как правило (Copeland R.A., 2000; Dixon М., Webb E.C., 1964; Koshland D.E.,1958; Виксон M., 1982), скорость реакции, катализируемой ферментом, растет с повышением температуры до тех пор, пока не будет достигнута температура денатурации пептида. Каждый фермент имеет свой индивидуальный температурный спектр активности. Кроме собственно температуры, важным фактором является и длительность ее воздействия. Чем дольше фермент подвергается действию повышенной температуры, тем сильнее денатурация. Это означает, что при меньшей температуре фермент дольше сохраняет свою активность, чем при более высокой. В связи с тем, что ферменты сильно отличаются друг от друга по устойчивости к воздействию повышенных температур, можно подобрать подходящий фермент для каждого конкретного случая (Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А, 1982; Ленинджер А. 1974; Пустовалова Л.М. 1999).
- Київ+380960830922